了解蛋白-蛋白相互作用，需要对它们之间关系的热力学动态进行全面定性 。过去，几乎没有可能从实验上来估计残留蛋白熵的变化，它是蛋白联系的自由能变化的一个具有潜在重要性的成分 。现在Frederick 等人利用溶液核磁共振光谱发现，名为钙调蛋白（calmodulin）的蛋白质的内部动态的变化在与各种不同的目标域结合时明显不同 。这表明 ， 残留蛋白构型熵的变化能对蛋白-配体之间联系的自由能做出明显贡献 。
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