分子伴护蛋白Hsp 90参与了几种致癌信号蛋白的构象成熟过程 ， 现在正在成为被广泛研究的抗癌药物的候选作用目标 。科学家做了无数的实验，试图阐明Hsp 90抑制因子的作用，但这些抑制因子的肿瘤选择性的基础基本上仍然不清楚，为什么正常组织不是Hsp 90抑制因子作用目标的原因同样也不清楚 。现在 ， 对来自正常细胞的 Hsp 90与来自肿瘤细胞的Hsp 90所做的对比表明，与肿瘤相关的版本对17-AAG的亲合度是正常Hsp 90的100倍 。17-AAG是一种Hsp 90抑制因子，目前正在有固体肿瘤的患者身上进行临床试验 。肿瘤细胞中这种增强的结合能力可能是因为Hsp 90完全存在于多伴护蛋白复合体中，而在正常细胞中，它处于一种潜伏的、非复合的状态 。这就提出了这样一个可能性：对激活的Hsp 90复合体的依赖也许是肿瘤细胞的最大弱点 。
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