锯蛋白的构象变化不仅是神经退化疾病的致病因素，而且还是一种古老的、但只是最近才发现的基于蛋白的遗传机制 。这些蛋白质之间的相互作用及所导致的、生成了锯蛋白的构象变化非常难以用传统生物物理方法进行研究 。作为一种替代方法，Peter Tessier 和 Susan Lindquist利用由超过100个表面结合的锯蛋白肽构成的阵列（所有这些肽都是基于酵母的Sup35锯蛋白）来匹配锯蛋白单体之间负责识别的序列元素 。结果是，对S. cerevisiae的锯蛋白，其主要识别点与第9个残基和第39个残基之间的一段氨基酸短链相对应；对来自C. albicans的蛋白质 ， 其主要识别点与识别区域相对应 。这些识别元素本身就足以将非锯蛋白构象中的全长度蛋白转换成自成模板的淀粉质构象 。同样是这些序列元素，它们还能决定不同品系的锯蛋白的形成，决定不同物种之间的传输壁垒 。
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