蛋白酶体（proteasome）是一种大型分子机器，其作用是将受损的和误折叠的蛋白从细胞中清除 。同其他较大的大分子聚合体一样 ， 科学家也经常通过X-射线衍射或电子显微镜来对它进行定性 。这些方法能提供静态三维结构，但不能显示它们是怎样随时间而变化的，而后者对于了解其功能至关重要 。Remco Sprangers 和 Lewis Kay已经克服了妨碍用核磁共振（NMR）进行定量研究的分子重量局限，他们以20S蛋白酶体核心颗粒为目标，发现NMR能够探测超分子结构，比用该方法通常所探测的结构大一个数量级 。这一新方法涉及用选择性同位素标记以及相关措施来保持NMR信号的寿命 。该方法显示 ， 在20S蛋白酶体核内有重要的功能性运动 。

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