蛋白的动态性质对其功能来说非常重要，但其动态经常是与蛋白结构分开考虑的 。一种确定结构的新方法将NMR光谱方法与分子动态模拟结合起来，显示出一系列可相互转换的构形，它们构成一个蛋白在细胞中的原始状态 。研究人员将这一方法应用于人类“泛素”，发现传统的结构确定方法严重低估这种原始状态的可变性 。尤其是该蛋白的侧链，它们具有高度可变性 ， 甚至在骨干原子动态范围更为有限的憎水核中也是如此 。
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