HIV-1蛋白酶是病毒成熟所不可或缺的，这使其成为抗HIV疗法的一大潜在目标 。它所起作用是将新形成的聚合蛋白质Gag 和 Gag-Pol分开 ， 以产生结构和功能蛋白的成品，包括其本身在内 。现在，研究人员利用NMR光谱和“顺磁弛豫增强”对HIV-1蛋白酶自处理过程中的早期事件（在这些事件中 ， 一个前体二聚物被认为经历分子内解理）进行了观察 。该研究显示，虽然这种蛋白酶主要是单体的，但它也以瞬时“遭遇络合物”（encounter complexes）的形式存在，这些络合物相对于成熟二聚物有一系列不同取向 。N-端区域与基质结合点发生瞬时亚单元内和亚单元间接触，使得当“遭遇络合物”处于正确二聚物取向时自解理能够发生 。
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